我国科学技能大学生命科学与医学部周丛照教授课题组，使用冷冻电镜单颗粒技能解析侵染形式蓝藻—鱼腥藻PCC 7120的肌尾噬藻体A-1(L)尾部机器的完好三维结构，结合一系列生化试验判定多个辨认和水解宿主的要害功能模块，并根据结构信息重注释其基因组，提醒A-1(L)与其特异性宿主蓝藻相互作用的结构根底和分子机制，相关效果以“Structure of the intact tail machine ofmyophage A-1(L)”为题于2024年3月26日在线宣布在《Nature Communications》上。
蓝藻使用光能将二氧化碳转化为生物质，参加调控生物圈的碳氮循环。频频的人类活动引起水生生态系统中氮磷的输入量飞速添加，导致严峻的水体富营养化，蓝藻很多繁衍而构成水华。噬藻体作为特异性侵染蓝藻的噬菌体，与宿主相互作用可引发宿主细胞裂解或代谢重编程，参加水生生态系统的能量分流和物质循环、蓝藻种群密度和丰度的调理等。但是，噬藻体一般具有极强的宿主特异性，且现在噬藻体的研讨大多散布在在海洋噬藻体，对淡水噬藻体与宿主之间相互作用的深化研讨依然较少。这极大约束了噬藻体的工程化改造，以及将其作为一种环境友好的制剂应用于调控蓝藻水华。
鱼腥藻PCC 7120是一种丝状固氮蓝藻，具有老练的遗传操作系统，已成为研讨蓝藻的抱负形式生物。A-1(L)是一株于20世纪70年代别离的肌尾噬藻体，可以特异性侵染鱼腥藻PCC 7120，在与宿主长时间进化过程中相生相杀。因而，噬藻体A-1(L)与鱼腥藻PCC 7120可作为研讨噬藻体和蓝藻相互作用的抱负模型。
在前期报导A-1(L)正二十面体衣壳结构的根底上（JournalofVirology, 2021），研讨人员进一步解析其三组分尾部机器的结构，包括颈部、尾部和附着的纤维（图一）。颈部由十二聚体门户蛋白、十五聚体接头蛋白和六聚体衔接蛋白组成，外侧锚定着五根独立拼装的串珠状颈部纤维。可缩短的尾部由24个尾管蛋白六元环和24个尾鞘蛋白六元环围绕着中心的卷尺蛋白组成。尾部结尾榫卯结构的基板包括五个组分：尾尖蛋白-中心蛋白组成的中心三聚体中心，两种构象的六个栓塞蛋白亚基衔接内部的三聚体中心和外部六重对称的楔形蛋白异源三聚体。六根长尾纤和六根短尾纤成对折叠，其间一端固定在基板上，另一端折回靠近衣壳。经过结构剖析结合生化试验进一步判定基板中心蛋白的两层水解活性和两种尾纤的受体结合活性（图二）。此外，A-1(L)的完好结构让咱们重注释了其基因组，将注释基因的份额进步至60%。该研讨有助于咱们深化了解噬藻体与宿主蓝藻相互作用的分子机制，为将来开发环境友好型底盘噬藻体奠定理论根底。
我国科学技能大学周丛照教授和李琼副教授为该论文的一起通讯作者，博士生余荣成为该论文的榜首作者。冷冻电镜数据搜集作业在我国科学技能大学冷冻电镜中心完结，共聚集成像和质谱在我国科学技能大学生命科学试验中心完结。上述研讨得到国家自然科学基金、国家科技部和中心高校根底科研业务费的赞助支撑。